Minuscule moleculaire bewegingen maken efficiëntere biobrandstofcel mogelijk
Leidse onderzoekers hebben minuscule bewegingen gevonden in het laccase-enzym. Deze ontdekking kan leiden tot de ontwikkeling van veel efficiëntere biobrandstofcellen. Publicatie in Biophysical Journal.
Het eiwit laccase is een efficiënte katalysator, waardoor het interessant is voor gebruik in biobrandstofcellen. Het enzym is in staat water uit zuurstof te maken zonder daarbij bijproducten als waterstofperoxide te maken, die schadelijk zijn voor brandstofcellen. Omdat eiwitten vaak onstabiel zijn, hebben wetenschappers geprobeerd de eigenschappen van laccase na te maken in anorganische stoffen.
Hoewel deze anorganische stoffen stabieler zijn dan de originele eiwitten, zijn ze niet even efficiënt. Een nieuwe ontdekking door Leidse chemici opent nieuwe mogelijkheden om de anorganische replica’s te verbeteren.
Tot nu toe dachten wetenschappers dat laccases redelijk stug waren en hebben de replica’s ontworpen om even rigide te zijn. Chemicus Rubin Dasgupta en anderen bij het Leids Instituut voor Chemisch Onderzoek (LIC) hebben minuscule bewegingen in het eiwit ontdekt die mogelijk bijdragen aan de werking van laccase.
Microseconden
Deze kleine bewegingen vinden plaats rond de zogenaamde active site van het enzym, het exacte punt waar de chemische reacties plaatsvinden. Rubin Dasgupta legt uit hoe hij de kleine bewegingen waarnam: ‘We gebruikten nuclear magnetic resonance spectroscopy om naar de active site van het eiwit te kijken. Daar zagen we dat laccase een klein beetje bewoog. Het duurde maar een paar milliseconden, wat suggereert dat het te maken heeft met de chemische reactie.’
Volgens Dasgupta kunnen de bewegingen betrokken zijn bij het begeleiden van protonen en elektronen naar de juiste plek tijdens een chemische reactie. Omdat anorganische replica’s ontworpen zijn om star te zijn, hebben zij niet dezelfde mogelijkheid om deeltjes te sturen. Dit kan een gedeeltelijke verklaring zijn voor de lagere efficiëntie van de replica’s in vergelijking met natuurlijke laccase.
Bacterieel eiwit
Laccases zijn ontdekt in de negentiende eeuw, maar het eiwit dat Dasgupta gebruikt werd pas in 2004 gevonden. Hoewel de meeste laccases die bestudeerd worden afkomstig zijn uit schimmels, komt dit eiwit uit de bacterie Streptomyces coelicolor.
Dasgupta: ‘We kozen dit enzym omdat het een paar voordelen heeft boven eiwitten uit schimmels. Bij hoge zoutgehaltes of in een basische omgeving stoppen normale laccases met werken. Dit Streptomyces-eiwit gaat onder die omstandigheden gewoon door. Als we een anorganische replica van het eiwit kunnen maken dat zowel de kleine beweging nadoet, als actief blijft bij een hoge pH en een zoute omgeving, dan is het mogelijk een nieuw soort efficiënte brandstofcel te maken.
Lees hier meer over onderzoek naar laccase
Publicatie
Dasgupta et al. - Chemical exchange at the tri-nuclear copper centre of small laccase from Streptomyces coelicolor. Biophysical Journal (2020)